STUDYGRAM

Skąd pomysł na biotechnologię?

Osoby zadające mi częste pytania o studia nie zdają sobie sprawy jak liczni biotechnolodzy operują róznymi sektorami życia wokół nich - od pracy przy analizach spożywczych, poprzez hodowanie na światową skalę pieczarek (nie żartuje, Polska jest w tej dyscypinie liderem) aż po badania kliniczne leków. Skąd wziął się mój pomysł na zostanie biotechnolożką?


Będąc na wymianie w USA miałam okazję skorzystać z licznych, bardzo dobrze wyposażonych laboratoriów w ramach przedmiotów z zakresu science. Nie byłam przywyczajona do możliwości nauki od tak praktycznej strony, dlatego też było to dla mnie zupełnie nowe odkrycie. Polskie lekcje chemii oraz biologii w większości szkół polegają jedynie na teoretycznym zrozumieniu materiału. W USA już w liceum po raz pierwszy spotkałam się z zaliczeniami praktycznymi (dokonując chociażby znanej Wam pewnie z amerykańskich filmów sekcji żaby). To właśnie zoologia i genetyka były przedmiotami, które skłoniły mnie do wybrania biotechnologii jako kierunku studiów. Już wtedy wiedziałam, że chcę zająć się science.

Przez dwa lata szkoły średniej skutecznie odradzano mi wybór mojego obecnego kierunku. Ostatecznie, pomimo to złożyłam papiery na kilka uczelni, z których ostatecznie zdecydowałam się na Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, głównie ze względu na tytuł inżyniera, który uzyskuje się na przestrzeni 3,5 roku. Czy do tej pory pożałowałam swojego wyboru? Absolutnie nie! Miałam nawet okazję pracować przez kilka miesięcy w zakładzie chemicznym, czyli de facto zdobyłam już pierwsze doświadczenie pracy "w zawodzie"

Możliwości rozwoju po skończeniu biotechnologii są duże. Nie chcę oczywiście pisać, że każdy, kto ją skończy bez problemu znajdzie dobrze płatną pracę. Prawdą jest, że aby odnieść sukces w tej dziedzinie należy robić więcej niż "tylko" studiować. Warto już od pierwszego roku zainteresować się możliwościami rozwoju - wszelkiego rodzaju staże, praktyki, projekty badawcze są tutaj jak najbardziej wskazane. Dodatkową motywacją może być to, że po uzyskaniu I-go stopnia, możliwe jest kształcenie się w wielu innych dziedzinach takich jak na przykład bioinżynieria medyczna. Dodatkowe umiejętności mogą okazać się kluczem przy szkuaniu zatrudnienia.

Biotechnologię wykorzystuje się m.in.:

  • w rolnictwie

  • w ochronie środowiska

  • w inżynierii genetycznej

  • w produkcji przemysłowej

  • w ochronie środowiska

  • w diagnostyce

  • w badaniach klinicznych

Zdaję sobie sprawę, że powyższe przykłady są bardzo ogólne, postaram się więc podać Wam bardziej specyficznie możliwe do zajęcia przez biotechnologa/-lożkę. Pierwsze, co nasuwa mi się na myśl to praca w laboratorium chemicznym, związanym na przykład z analizą produkcji żywności. Kolejnym pomysłem może być szpital - w tym miejscu o pracę ubiegać mogą się absolwenci biotechnologii medycznej. Następnym rozwiązaniem jest kariera akademicka na uczelni wyższej, bądź w instytucie państwowym (np. w Polskiej Akademii Nauk).

Osobiście uważam, że biotechnologia jest bardzo przyszłościowym kierunkiem. Nie mogę jednak przejść obojętnie obok faktu, iż (w oparciu głównie o opinię znanych mi prowadzących, jak i absolwentów) aby odnieść sukces i znaleźć dobrą pracę należy włożyć naprawdę dużo pracy i zaangażowania w studia. Jednocześnie nie wyobrażam sobie rezygnacji z biotechnologii. Udział w różnego rodzaju konferencjach, udzielanie się w kołach i odbywanie praktych w coraz ciekawszych miejscach stało się dla mnie rzeczywistością, bez której nie wyobrażam sobie swojego studenckiego życia.

I rok biotechnologii na Uniwersytecie Przyrodniczym w Poznaniu

Pierwszy rok pod względem trudności oceniam jako całkiem średni. Spotkaliśmy się z wieloma przedmiotami, które można sklasyfikować jako „zapychacze”. Były nimi na przykład wiedza społeczna, ekonomia czy podstawy pedagogiki. Z drugiej jednak strony wielu z nas stoczyło nierówną walkę z analizą matematyczną, biofizyką oraz statystyką.


W pierwszym półroczu obowiązywały nas następujące przedmioty:

  • WF - do wyboru: siłownia, gry zespołowe, jazda konna (dla osób doświadczonych), basen, tenis, fitness oraz spinning (dla niewtajemniczonych godzinna jazda na rowerze stacjonarnym pod nadzorem prowadzącej, szczerze Wam polecam, dla mnie był to idealny wybór).

Zaliczenie opierało się ono na obecności (można było nie pojawić się dwa razy).

  • chemia organiczna i nieorganiczna – myślę, że był to najciekawszy, a zarazem najważniejszy przedmiot pierwszego semestru. W laboratoriach pracowaliśmy w parach, jedynie czasem łączyliśmy się w większe zespoły. Ćwiczenia wykonywaliśmy w oparciu o skrypt przekazany przez prowadzącego. Aby przystąpić do egzaminu z tego przedmiotu należało zaliczyć wszystkie protokoły z doświadczeń oraz przekroczyć ustalony na początku przez wykładowcę/-czynię próg punktowy. Punkty zbieraliśmy natomiast za wejściówki (bardzo częste) i kolokwia.

Co było obowiązkowe w laboratorium?

Fartuch, okulary ochronne, spięte włosy, oraz zeszyt ze sprawozdaniami, skrypt.

  • analiza matematyczna – oh man... Granice, całki, niezrozumiałe wykłady i notoryczne uciekanie do "eTrapeza". Jestem przekonana, że poświęciłam na ten przedmiot więcej czasu niż na wszystkie inne razem wzięte. W trybie stacjonarnym (przed pandemią COVID-19) musieliśmy podejść do dwóch kolokwiów, a po ich zaliczeniu czekał na nas egzamin.

  • biofizyka - każde ćwiczenia poprzedzone były testem w formie pytań otwartych z bierzącego zagadnienia. Po zaliczeniu prowadzący pomagał nam zarówno z wykonaniem eksperymentu, jak i wypełnieniem wymaganego protokołu. Egzamin polegał na opisowej odpowiedzi na pytania, podane nam wcześniej przez wykładowcę.

  • technologie informacyjne – podstawy posługiwania się następującymi programami: Microsoft Excel, Microsoft Word. Zaliczenie - kolokwium praktyczne + prezentacja wykonana we własnym zakresie.

  • ekonomia - obowiązywało nas uczestnictwo zarówno w wykładach, jak i ćwiczeniach. Aby zaliczyć przedmiot musieliśmy zdać kolokwium oraz egzamin (pytania różne).

  • wiedza społeczna – wykłady i zaliczenie w formie testu.

Ze wględu na pandemię, która rozpoczęła się w Polsce na przełomie pierwszego i drugiego semestru, zaraz po sesji zimowej zmieniliśmy dotychczasowe zajęcia na uczelni na spotkania online. Z tego względu nie jestem niestety w stanie opowiedzieć zbyt wiele więcej o prowadzeniu reszty przedmiotów stacjonarnie. Oto przedmioty z drugiego semestru:

  • chemia fizyczna i analiza instrumentalna - zaliczenie: protokoły + kolokwia przed każdymi ćwiczeniami +egzamin

  • anatomia i fizjologia zwierząt - zaliczenie: dwa kolokwia + egzamin

  • WF - zaliczenie: esej

  • grafika inżynierska - zaliczenie: projekty przygotowane w AutoCAD + prezentacja + rysunki techniczne wykonane ręcznie

  • statystyka - quizy + kolokwium + egzamin

  • dwa przedmioty z bloku humanistycznego do wyboru

W razie jakichkolwiek pytań, jak zwykle zapraszam do zakładki: KONTAKT oraz na instagram @strzala_na_biotechu.

Dlaczego enzymy są tak ważne?

Enzymy są substancjami, które pełnią w komórkach funkcje biokatalizatorów, czyli związków przyspieszających reakcje biochemiczne poprzez obniżanie ich energii aktywacji (energii potrzebnej do zapoczątkowania reakcji). Wykorzystuje się je coraz częściej w różnych dziedzinach przemysłu.

KLASYFIKACJA ENZYMÓW

  • Oksydoreduktazy - reakcje utleniania i redukcji

  • Transferazy - reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny

  • Hydrolazy - reakcje hydrolizy

  • Liazy - reakcje rozkładu związków chemicznych bez udziału wody oraz reakcje tworzenia wiązań podwójnych przez dodanie lub usunięcie grup funkcyjnych

  • Izomerazy - reakcje izomeryzacji

  • Ligazy - reakcje syntezy związków chemicznych sprzężone z hydrolizą ATP

WŁAŚCIWOŚCI ENZYMÓW

są swoiste względem substratu

katalizują swoiste reakcje

nie zużywają się w przebiegu reakcji

INHIBICJA

odwracalna – inhibitor łączy się trwale z centrum aktywnym enzymu i hamuje jego aktywność

nieodwracalna – inhibitor łączy się odwracalnie z enzymem (w centrum aktywnym lub poza nim), co uniemożliwia przyłączenie substratu

WPŁYW CZYNNIKÓW ŚRODOWISKA NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH

temperatura – w granicy temperatury 0-30·C następuje wzrost szybkości reakcji zgodnie z regułą Van’t Hoffa, przy dalszym wzroście temperatury szybkość reakcji gwałtownie spada; postępuje szybkość denaturacji białka enzymu

wartość pH – optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczynu obojętnego; jeden enzym może mieć różne wartości optimum pH (np. pepsyna wykazuje dla syntetycznego peptydu pH równe 2,8)


WYBRANE ROŚLINNE ŹRÓDŁA ENZYMÓW

słód – źródło enzymów amylolitycznych

odpady surowców roślinnych np. lateks drzewa Carica papaya, figowca lub ananasa – źródła enzymów proteolitycznych (papaina, ficyna, bromelaina)


ZWIERZĘCE ŹRÓDŁA ENZYMÓW

gruczoły wydzielania zewnętrznego (produkt uboczny w rzeźniach) - enzymy proteolityczne (np. pepsyna, trypsyna) oraz inne (np. katalza).

•ściany żołądka młodych ssaków – podpuszczka (przemysł serowarski – wytrącanie skrzepu kazeiny)

kultury bakterii Bacillus subtilis oraz grzyby strzępkowe Aspergillus - enzymy proteolityczne

•drożdże Sacharomyces – enzymy katalizujące rozkład wiązań glikozydowych np. β-fruktozydazy



Źródło: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32292011/


ZASTOSOWANIE ENZYMÓW W PRZEMYŚLE

Enzymy amylolityczne - odpowiedzialne za rozkład skrobi

Zastosowanie: poprawianie zdolności wyrastania ciasta; produkcja syropu i skrobi; przekształcanie skrobi w sacharydy fermentujące; produkcja glukozy

Enzymy proteolityczne - odpowiedzialne za rozkład wiązań peptydowych

Zastosowanie: zmiękczanie mięsa; zapobieganie mętnieniu piwa; koagulacja białek mleka i dojrzewanie serów; zapobieganie krystalizacji laktozy, produkcja sztucznego miodu

Enzymy pektynolityczne - odpowiedzialne za rozkład wiązania glikozydowego w pektynach

Zastosowanie: zwiększanie wydajności przy tłoczeniu owoców, klarowanie, przeciwdziałanie żelowaniu zagęszczanych soków


ZASTOSOWANIE ENZYMÓW W DIAGNOSTYCE MEDYCZNEJ

zmiany aktywności enzymów we krwi - odbicie zmian zachodzących w narządach, rodzaj uszkodzenia determinuje rodzaj enzymów uwalnianych z uszkodzonej tkanki

ENZYMY WSKAŹNIKOWE

•enzymy wewnątrzkomórkowe

• uwalniane w wyniku uszkodzenia bł. komórkowej lub rozpadu komórki - wzrost aktywności we krwi

•zawartość enzymu wskaźnikowego w pł. pozakomórkowym jest zależna od jego ilości w uszkodzonej tkance, liczby uszkodzonych komórek i stopnia ich uszkodzenia, rozmieszczenia wewnątrzkomórkowego enzymów

•przykłady: kinaza kreatynowa (CK), dehydrogenza mleczanowa (LDH), aminotrasferazy: asparaginianowa (AspAT) i alaninowa (AlAT)

ENZYMY EKSKRECYJNE

•produkowane przez gruczoły i wydzielane do wydzielin ustrojowych: śliny, światła przewodu pokarmowego (żółć, sok trzustkowy), płynu nasiennego

•ich pojawienie się w osoczu świadczy o zaburzeniu procesu wydzielania (zastój wydzieliny) i/lub niszczeniu struktury gruczołu

•przykłady: amylaza, lipaza, fosfataza zasadowa

A-AMYLAZA I LIPAZA

•lipaza – trzustka, żołądek, jelita

•↑ akt. Lipazy: proces zapalny trzustki

•α-amylaza – trzustka, ślinianki, wątroba, mięśnie, neutrofile

•↑ akt. amylazy: ostre zapalenie trzustki, kolka nerkowa, kolka zółciowa, perforacja wrzodu, niedrożnośc jelit

•amylaza w moczu odzwierciedla akt. we krwi


BADANIE AKTYWNOŚCI ENZYMATYCZNEJ

•surowica/osocze

•mocz

•płyn mózgowo-rdzeniowy

JEDNOSTKA AKTYWNOŚCI ENZYMATYCZNEJ

katal (kat) - ilość enzymu katalizująca przemianę 1 mola substratu w czasie 1 sekundy

BIBLIOGRAFIA

•Praca zbiorowa pod redakcją Włodzimierza Bednarskiego i Arnolda Repsa. 2001. Biotechnologia żywności. Warszawa: Wydawnictwo Naukowo-Techniczne

•Jerzy Kączkowski. 1996. Podstawy biochemii. Warszawa: Wydawnictwo Naukowo-Techniczne

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32292011/

https://www.hindawi.com/journals/er/2019/6139863/