STUDYGRAM

Dlaczego biotechnologia?

Osoby zadające mi częste pytania o studia nie zdają sobie sprawy jak liczni biotechnolodzy operują róznymi sektorami życia wokół nich - od pracy przy analizach spożywczych, poprzez hodowanie na światową skalę pieczarek (nie żartuje, Polska jest w tej dyscypinie liderem) aż po badania kliniczne leków. Skąd wziął się mój pomysł na zostanie biotechnolożką?


Będąc na wymianie w USA miałam okazję skorzystać z licznych, bardzo dobrze wyposażonych laboratoriów w ramach przedmiotów z zakresu science. Nie byłam przywyczajona do możliwości nauki od tak praktycznej strony, dlatego też było to dla mnie zupełnie nowe odkrycie. Polskie lekcje chemii oraz biologii w większości szkół polegają jedynie na teoretycznym zrozumieniu materiału. W USA już w liceum po raz pierwszy spotkałam się z zaliczeniami praktycznymi (dokonując chociażby znanej Wam pewnie z amerykańskich filmów sekcji żaby). To właśnie zoologia i genetyka były przedmiotami, które skłoniły mnie do wybrania biotechnologii jako kierunku studiów. Już wtedy wiedziałam, że chcę (spróbować) być naukowcem.

Przez dwa lata szkoły średniej skutecznie odradzano mi wybór mojego obecnego kierunku. Ostatecznie, pomimo to złożyłam papiery na kilka uczelni, z których ostatecznie zdecydowałam się na Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, głównie ze względu na tytuł inżyniera, który uzyskuje się na przestrzeni 3,5 roku. Czy do tej pory pożałowałam swojego wyboru? Absolutnie nie! Miałam nawet okazję pracować przez kilka miesięcy w zakładzie chemicznym, czyli de facto zdobyłam już pierwsze doświadczenie pracy "w zawodzie"

Możliwości rozwoju po skończeniu biotechnologii są duże. Nie chcę oczywiście pisać, że każdy, kto ją skończy bez problemu znajdzie dobrze płatną pracę. Prawdą jest, że aby odnieść sukces w tej dziedzinie należy robić więcej niż "tylko" studiować. Warto już od pierwszego roku zainteresować się możliwościami rozwoju - wszelkiego rodzaju staże, praktyki, projekty badawcze są tutaj jak najbardziej wskazane. Dodatkową motywacją może być to, że po uzyskaniu I-go stopnia, możliwe jest kształcenie się w wielu innych dziedzinach takich jak na przykład bioinżynieria medyczna. Dodatkowe umiejętności mogą okazać się kluczem przy szkuaniu zatrudnienia.

Biotechnologię wykorzystuje się m.in.:

  • w rolnictwie

  • w ochronie środowiska

  • w inżynierii genetycznej

  • w produkcji przemysłowej

  • w ochronie środowiska

  • w diagnostyce

  • w badaniach klinicznych

Zdaję sobie sprawę, że powyższe przykłady są bardzo ogólne, postaram się więc podać Wam bardziej specyficznie możliwe do zajęcia przez biotechnologa/-lożkę. Pierwsze, co nasuwa mi się na myśl to praca w laboratorium chemicznym, związanym na przykład z analizą produkcji żywności. Kolejnym pomysłem może być szpital - w tym miejscu o pracę ubiegać mogą się absolwenci biotechnologii medycznej. Następnym rozwiązaniem jest kariera akademicka na uczelni wyższej, bądź w instytucie państwowym (np. w Polskiej Akademii Nauk).

Osobiście uważam, że biotechnologia jest bardzo przyszłościowym kierunkiem. Nie mogę jednak przejść obojętnie obok faktu, iż (w oparciu głównie o opinię znanych mi prowadzących, jak i absolwentów) aby odnieść sukces i znaleźć dobrą pracę należy włożyć naprawdę dużo pracy i zaangażowania w studia. Jednocześnie nie wyobrażam sobie rezygnacji z biotechnologii. Udział w różnego rodzaju konferencjach, udzielanie się w kołach i odbywanie praktych w coraz ciekawszych miejscach stało się dla mnie rzeczywistością, bez której nie wyobrażam sobie swojego studenckiego życia.

I rok biotechnologii na Uniwersytecie Przyrodniczym w Poznaniu

Z perspektywy czasu, przyznaję, że pierwszy rok pod względem trudności był całkiem średni. Spotkaliśmy się z wieloma przedmiotami, które myślę, że śmiało można po prostu nazwać „zapychaczami”. Były to na przykład zajęcia z bloków humanistycznych, takie jak wiedza społeczna, ekonomia czy podstawy pedagogiki. Oczywiście zgodzę się, że nie odznaczały się one wysokim poziomem trudności, natomiast kończyły się jednak egzaminami, a jak pewnie wiecie im mniej w sesji zaliczeń tym lepiej.


W pierwszym półroczu obowiązywały nas następujące przedmioty:

*WF - do wyboru były również: siłownia, gry zespołowe, jazda konna (dla osób doświadczonych, nie początkujących), basen, tenis, fitness oraz spinning (dla niewtajemniczonych godzinna jazda na rowerze stacjonarnym pod nadzorem prowadzącej, szczerze Wam polecam, dla mnie był to idealny wybór)

*CHEMIA NIEORGANICZNA I ORGANICZNA – myślę, że najciekawszy, a zarazem najważniejszy przedmiot pierwszego semestru. Zajęcia odbywały się w około trzydziestoosobowych grupach, w których obowiązywał również podział na pary. Większość doświadczeń była wykonywana w dwójkach, czasami dzielono nas na większe zespoły. Co było obowiązkowe w laboratorium? Fartuch, okulary ochronne, spięte włosy, oraz zeszyt ze sprawozdaniami. No właśnie, o co chodzi z tymi sprawozdaniami? Aby zaliczyć poszczególne doświadczenie należało zdać z niego protokół, w którego skład wchodziły zarówno wyniki, obserwacje naszych chemicznych poczynań oraz wymagana przez prowadzącego teoria. W październiku zaczęliśmy oczywiście od podstaw, czyli rozpoznawania kwasów i zasad, odczynniki oraz przyrządy laboratoryjne. Wraz z upływem czasu, powoli przechodziliśmy do trudniejszych zagadnień. Nauczyliśmy się korzystania z wag, miareczkowania, mierzenia pH oraz wielu innych podstawowych (i jakże ważnych!) czynności laboratoryjnych. Przerabialiśmy również zadania obliczeniowe, bez których korzystanie z laboratorium nie byłoby praktycznie możliwe (np. przeliczenia stężeń). Uważam, że każdy jest w stanie poradzić sobie z tym przedmiotem, nawet osoby, które nie zdawały rozszerzonej chemii na maturze (moja nauka ograniczyła się jedynie do przejrzenia notatek i rozszerzenia wiedzy przy pomocy „Chemii Analitycznej” Marczenko dzień przed każdym kolokwium, aczkolwiek bardzo lubię chemię i nigdy nie sprawiała mi ona większego problemu). Kluczem jest tutaj systematyczność, nie potrzeba też tak naprawdę nic więcej niż repetytorium maturalne z chemii oraz notatki z wykładów. Na przedmiocie tym pisaliśmy sporo wejściówek, które dotyczyły głównie tego, co działo się na danym ćwiczeniu (inaczej mówiąc: trzeba umieć opowiedzieć o doświadczeniu, które się wykonuje-na czym polega, co obrazuje, jakie są poszczególne kroki przeprowadzenia go). Według mnie dużo ciekawsze były zajęcia obejmujące zakres chemii organicznej (strasznie się jarałam TBH). Mieliśmy okazję przeprowadzić między innymi destylacje, krystalizacje… W przygotowaniu się do poprawy matury z chemii, do której podeszłam będąc studentką pierwszego roku bardzo przydały mi się zajęcia dotyczące rozpoznawania grup funkcyjnych. Zmorą niektórych studentów okazało się doświadczenie, polegające na suszeniu soli, które było w tle kontynuowane przez nas przez kilka ćwiczeń. Again: jeśli wykonujecie ćwiczenia systematycznie i według zaleceń prowadzących, ogarniecie. Wiadomo, zdarzają się wypadki i nie zupełnie wszystko zależy od Was i tutaj kieruję ważne przypomnienie – szanujcie BHP, bo możecie się poważnie uszkodzić, albo płacić duże hajsy za odkupienie sprzętu.

*ANALIZA MATEMATYCZNA – oh man. Granice, całki, niezrozumiałe wykłady i powtarzanie „przecież to było w liceum”. Jestem przekonana, że poświęciłam na ten przedmiot więcej czasu niż na wszystkie inne razem wzięte. Czy da się zdać? Totalnie wykonalne. Do zaliczenia były 2 kolokwia, oparte na ćwiczeniach wykonywanych z prowadzącymi. Przedmiot kończył egzamin, który udało mi się zdać za pierwszym razem. Polecam liczenie zadań we własnym zakresie i uczęszczanie na konsultacje, nie ma co się bać, a prowadzący tłumaczy o wiele lepiej wiedząc z czym dokładnie macie problem.

*BIOFIZYKA – szczerze powiedziawszy bardzo się jej bałam słysząc opowieści studentów medycyny i stomatologii nazywających ją „biosyfem”. W gruncie rzeczy, był to naprawdę ciekawy przedmiot. Opierał się na laboratoriach, gdzie tak jak na chemii pracowaliśmy w parach i wykonywaliśmy doświadczenia. Każde ćwiczenia poprzedzona były kolokwium dotyczącym danego tematu, który dany team przerabiał. Prowadzący pomagał nam zarówno z wykonaniem eksperymentu, jak i wypełnieniem wymaganego protokołu. Na zajęciach tych poznałam podstawy statystycznego opracowania wyników, regresję, wykresy, all that. Egzamin polegał na opisowej odpowiedzi na pytania, podane nam wcześniej przez wykładowcę. Na luzie można zaliczyć nawet na 5.

*TECHNOLOGIE INFORMACYJNE – podstawy posługiwania się programami: Microsoft Excel, Microsoft Word, wykłady oraz ćwiczenia.

*EKONOMIA – obowiązkowe ćwiczenia z wykorzystania treści wykładowych, głównie wypełnianie zdań.

*WIEDZA SPOŁECZNA – wykłady.

Zaliczenia: WF, technologie informacyjne, wiedza społeczna.

Egzamin: analiza matematyczna, chemia, biofizyka, ekonomia.

Jeśli chodzi o drugi semestr, to ciężko mi szczególnie opowiedzieć Wam o zajęciach, ponieważ odbywały się one tylko i wyłącznie online.

Przedmioty, które nas obowiązywały: statystyka, analiza instrumentalna, chemia fizyczna, anatomia i fizjologia zwierząt, WF, grafika inżynierska, 2 przedmioty z bloku humanistycznego do wyboru (w moim wypadku były to: społeczne aspekty zmian klimatu oraz bioetyka).

Zaliczenia: WF, grafika inżynierska, społeczne aspekty zmian klimatu, bioetyka.

Egzaminy: statystyka, fizjologia zwierząt, chemia fizyczna, analiza instrumentalna.

Jeśli macie jakiekolwiek pytania, zapraszam do zakładki: KONTAKT, gdzie możecie napisać do mnie bezpośrednio wiadomość oraz na instagram @strzala_na_biotechu.

Dlaczego enzymy są tak ważne?

Enzymy są substancjami, które pełnią w komórkach funkcje biokatalizatorów, czyli związków przyspieszających reakcje biochemiczne poprzez obniżanie ich energii aktywacji (energii potrzebnej do zapoczątkowania reakcji). Wykorzystuje się je coraz częściej w różnych dziedzinach przemysłu.

KLASYFIKACJA ENZYMÓW

  • Oksydoreduktazy - reakcje utleniania i redukcji

  • Transferazy - reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny

  • Hydrolazy - reakcje hydrolizy

  • Liazy - reakcje rozkładu związków chemicznych bez udziału wody oraz reakcje tworzenia wiązań podwójnych przez dodanie lub usunięcie grup funkcyjnych

  • Izomerazy - reakcje izomeryzacji

  • Ligazy - reakcje syntezy związków chemicznych sprzężone z hydrolizą ATP

WŁAŚCIWOŚCI ENZYMÓW

są swoiste względem substratu

katalizują swoiste reakcje

nie zużywają się w przebiegu reakcji

INHIBICJA

odwracalna – inhibitor łączy się trwale z centrum aktywnym enzymu i hamuje jego aktywność

nieodwracalna – inhibitor łączy się odwracalnie z enzymem (w centrum aktywnym lub poza nim), co uniemożliwia przyłączenie substratu

WPŁYW CZYNNIKÓW ŚRODOWISKA NA SZYBKOŚĆ REAKCJI CHEMICZNYCH

temperatura – w granicy temperatury 0-30·C następuje wzrost szybkości reakcji zgodnie z regułą Van’t Hoffa, przy dalszym wzroście temperatury szybkość reakcji gwałtownie spada; postępuje szybkość denaturacji białka enzymu

wartość pH – optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczynu obojętnego; jeden enzym może mieć różne wartości optimum pH (np. pepsyna wykazuje dla syntetycznego peptydu pH równe 2,8)


WYBRANE ROŚLINNE ŹRÓDŁA ENZYMÓW

słód – źródło enzymów amylolitycznych

odpady surowców roślinnych np. lateks drzewa Carica papaya, figowca lub ananasa – źródła enzymów proteolitycznych (papaina, ficyna, bromelaina)


ZWIERZĘCE ŹRÓDŁA ENZYMÓW

gruczoły wydzielania zewnętrznego (produkt uboczny w rzeźniach) - enzymy proteolityczne (np. pepsyna, trypsyna) oraz inne (np. katalza).

•ściany żołądka młodych ssaków – podpuszczka (przemysł serowarski – wytrącanie skrzepu kazeiny)

kultury bakterii Bacillus subtilis oraz grzyby strzępkowe Aspergillus - enzymy proteolityczne

•drożdże Sacharomyces – enzymy katalizujące rozkład wiązań glikozydowych np. β-fruktozydazy



Źródło: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32292011/


ZASTOSOWANIE ENZYMÓW W PRZEMYŚLE

Enzymy amylolityczne - odpowiedzialne za rozkład skrobi

Zastosowanie: poprawianie zdolności wyrastania ciasta; produkcja syropu i skrobi; przekształcanie skrobi w sacharydy fermentujące; produkcja glukozy

Enzymy proteolityczne - odpowiedzialne za rozkład wiązań peptydowych

Zastosowanie: zmiękczanie mięsa; zapobieganie mętnieniu piwa; koagulacja białek mleka i dojrzewanie serów; zapobieganie krystalizacji laktozy, produkcja sztucznego miodu

Enzymy pektynolityczne - odpowiedzialne za rozkład wiązania glikozydowego w pektynach

Zastosowanie: zwiększanie wydajności przy tłoczeniu owoców, klarowanie, przeciwdziałanie żelowaniu zagęszczanych soków


ZASTOSOWANIE ENZYMÓW W DIAGNOSTYCE MEDYCZNEJ

zmiany aktywności enzymów we krwi - odbicie zmian zachodzących w narządach, rodzaj uszkodzenia determinuje rodzaj enzymów uwalnianych z uszkodzonej tkanki

ENZYMY WSKAŹNIKOWE

•enzymy wewnątrzkomórkowe

• uwalniane w wyniku uszkodzenia bł. komórkowej lub rozpadu komórki - wzrost aktywności we krwi

•zawartość enzymu wskaźnikowego w pł. pozakomórkowym jest zależna od jego ilości w uszkodzonej tkance, liczby uszkodzonych komórek i stopnia ich uszkodzenia, rozmieszczenia wewnątrzkomórkowego enzymów

•przykłady: kinaza kreatynowa (CK), dehydrogenza mleczanowa (LDH), aminotrasferazy: asparaginianowa (AspAT) i alaninowa (AlAT)

ENZYMY EKSKRECYJNE

•produkowane przez gruczoły i wydzielane do wydzielin ustrojowych: śliny, światła przewodu pokarmowego (żółć, sok trzustkowy), płynu nasiennego

•ich pojawienie się w osoczu świadczy o zaburzeniu procesu wydzielania (zastój wydzieliny) i/lub niszczeniu struktury gruczołu

•przykłady: amylaza, lipaza, fosfataza zasadowa

A-AMYLAZA I LIPAZA

•lipaza – trzustka, żołądek, jelita

•↑ akt. Lipazy: proces zapalny trzustki

•α-amylaza – trzustka, ślinianki, wątroba, mięśnie, neutrofile

•↑ akt. amylazy: ostre zapalenie trzustki, kolka nerkowa, kolka zółciowa, perforacja wrzodu, niedrożnośc jelit

•amylaza w moczu odzwierciedla akt. we krwi


BADANIE AKTYWNOŚCI ENZYMATYCZNEJ

•surowica/osocze

•mocz

•płyn mózgowo-rdzeniowy

JEDNOSTKA AKTYWNOŚCI ENZYMATYCZNEJ

katal (kat) - ilość enzymu katalizująca przemianę 1 mola substratu w czasie 1 sekundy

BIBLIOGRAFIA

•Praca zbiorowa pod redakcją Włodzimierza Bednarskiego i Arnolda Repsa. 2001. Biotechnologia żywności. Warszawa: Wydawnictwo Naukowo-Techniczne

•Jerzy Kączkowski. 1996. Podstawy biochemii. Warszawa: Wydawnictwo Naukowo-Techniczne

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32292011/

https://www.hindawi.com/journals/er/2019/6139863/